I. Введение.

К биологически активным веществам относятся: ферменты, витамины и гормоны. Это жизненно важные и необходимые соединения, каждое из которых выполняет незаменимую и очень важную роль в жизнедеятельности организма.

Переваривание и усвоение пищевых продуктов происходит при участии ферментов. Синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, липидов, гормонов и других веществ в тканях организма представляет собой также совокупность ферментативных реакций. Впрочем, и любое функциональное проявление живого организма - дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и т.д. - тоже непосредственно связаны с действием соответствующих ферментных систем. Иными словами, без ферментов нет жизни.
Их значение для человеческого организма не ограничивается рамками нормальной физиологии. В основе многих заболеваний человека лежат нарушения ферментативных процессов.

Витамины могут быть отнесены к группе биологически активных соединений, оказывающих свое действие на обмен веществ в ничтожных концентрациях. Это органические соединения различной химической структуры, которые необходимы для нормального функционирования практически всех процессов в организме. Они повышают устойчивость организма к различным экстремальным факторам и инфекционным заболеваниям, способствуют обезвреживанию и выведению токсических веществ и т.д.

Гормоны - это продукты внутренней секреции, которые вырабатываются специальными железами или отдельными клетками, выделяются в кровь и разносятся по всему организму в норме вызывая определенный биологический эффект.

Сами гормоны непосредственно не влияют на какие-либо реакции клетки.
Только связавшись с определенным, свойственным только ему рецептором вызывается определенная реакция.

Нередко гормонами называют и некоторые другие продукты обмена веществ, образующиеся во всех [напр. углекислота] или лишь в некоторых
[напр. ацетилхолин] тканях, обладающие в большей или меньшей степени физиологической активностью и принимающие участие в регуляции функций организма животных Однако такое широкое толкование понятия " гормоны" лишает его всякой качественной специфичности. Термином " гормоны" следует обозначать только те активные продукты обмена веществ, которые образуются в специальных образованиях - железах внутренней секреции. Биологически активные вещества, образующиеся в других органах и тканях, принято называть " парагормонами","гистогормонами","биогенными стимуляторами".

Биологически активные продукты обмена веществ образуются и в растениях, но относить эти вещества к гормонам совершенно не правильно.

А теперь познакомимся с каждой группой веществ, входящей в состав биологически активных, отдельно.

II. Ферменты.

1.История открытия.

В основе всех жизненных процессов лежат тысячи химических реакций.
Они идут в организме без применения высокой температуры и давления, т.е. в мягких условиях. Вещества, которые окисляются в клетках человека и животных, сгорают быстро и эффективно, обогащая организм энергией и строительным материалом. Но те же вещества могут годами храниться как в консервированном [изолированном от воздуха] виде, так и на воздухе в присутствии кислорода. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря присутствию в клетках особых биологических катализаторов - ферментов.

Термин "фермент" (fermentum по-латыни означает "бродило",
"закваска" ) был предложен голландским ученым Ван-Гельмонтом в начале XYII века. Так он назвал неизвестный агент , принимающий активное участие в процессе спиртового брожения.

Экспериментальное изучение ферментативных процессов началось в XYIII столетии, когда французский естествоиспытатель Р. Реомюр поставил опыты, чтобы выяснить механизм переваривания пищи в желудке хищных птиц. Он давал хищным птицам глотать кусочки мяса, заключенные в просверленную металлическую трубочку, которая была прикреплена к тонкой цепочке. Через несколько часов трубочку вытягивали из желудка птицы и выяснилось, что мясо частично растворилось. Поскольку оно находилось в трубочке и не могло подвергаться механическому измельчению, естественно было предположить, что на него воздействовал желудочный сок. Это предположение подтвердил итальянский естествоиспытатель Л. Спалланцани. В металлическую трубочку, которую заглатывали хищные птицы, Л.Спалланцани помещал кусочек губки.
После извлечения трубки из губки выжимали желудочный сок. Затем нагревали мясо в этом соке, и оно полностью в нем " растворялось".

Значительно позже ( 1836г) Т. Шванн открыл в желудочном соке фермент пепсин (от греческого слова pepto - "варю") под влиянием которого и происходит переваривания мяса в желудке. Эти работы послужили началом изучения так называемых протеолитических ферментов.

Важным событием в развитии науки о ферментах явились работы К.С.
Киргоффа. В 1814 г. действительный член Петербургской Академии наук
К.С.Киргофф выяснил, что проросший ячмень способен превращать полисахарид крахмал в дисахарид мальтозу, а экстракт дрожжей расщеплял свекловичный сахар на моносахариды - глюкозу и фруктозу. Это были первые исследования в ферментологии. Хотя на практике применение ферментативных процессов было известно с незапамятных времен (сбраживание винограда, сыроварение и др.)

В разных изданиях применяются два понятия : "ферменты" и " энзимы".
Эти названия идентичны. Они обозначают одно и тоже - биологические катализаторы. Первое слово переводится как "закваска" , второе - "в дрожжах".

Долгое время не представляли,что происходит в дрожжах, какая сила, присутствующая в них, заставляет вещества разрушаться и превращаться в более простые. Только после изобретения микроскопа было установлено, что дрожжи - это скопление большого количества микроорганизмов, которые используют сахар в качестве своего основного питательного вещества. Иными словами, каждая дрожжевая клетка "начинена" ферментами способными разлагать сахар. Но в то же время были известны и другие биологические катализаторы, не заключенные в живую клетку, а свободно "обитающие" вне ее. Например, они были найдены в составе желудочных соков, клеточных экстрактов. В связи с этим в прошлом различали два типа катализаторов: считалось, что собственно ферменты неотделимы от клетки и вне ее не могут функционировать, т.е. они
"организованы". А "неорганизованные" катализаторы, которые могут работать вне клетки, называли энзимами. Такое противопоставление "живых" ферментов и
"неживых" энзимов объяснялось влиянием виталистов, борьбой идеализма и материализма в естествознании. Точки зрения ученых разделились.
Основоположник микробиологии Л. Пастер утверждал, что деятельность ферментов определяется жизнью клетки. Если клетку разрушить, то прекратиться и действие фермента. Химики во главе с Ю. Либихом развивали чисто химическую теорию брожения, доказывая, что активность ферментов не зависит от существования клетки.

В 1871 г. русский врач М.М. Манассеина разрушила дрожжевые клетки, растирая их речным песком. Клеточный сок, отделенный от остатков клеток, сохранял свою способность сбраживать сахар. Через четверть века немецкий ученый Э.
Бухнер получил бесклеточный сок прессованием живых дрожжей под давлением до 5*10 Па. Этот сок, подобно живым дрожжам, сбраживал сахар с образованием спирта и оксида углерода (IV):

фермент

C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2

Работы А.Н. Лебедева по исследованию дрожжевых клеток и труды других ученых положили конец виталистическим представления в теории биологического катализа, а термины
"фермент" и "энзим" стали применять как равнозначные.

2.Свойства ферментов.

Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Вместе с тем биокатализаторы характеризуются рядом специфических качеств, тоже вытекающих из их белковой природы. Эти качества отличают ферменты от катализаторов обычного типа. Сюда относятся термолабильность ферментов, зависимость их действия от значения рН среды, специфичность и, наконец, подверженность влиянию активаторов и ингибиторов.

Термолабильность ферментов объясняется тем, что температура, с одной стороны, воздействует на белковую часть фермента, приводя при слишком высоких значениях к денатурации белка и снижению каталитической функции, а с другой стороны, оказывает влияние на скорость реакции образования фермент- субстратного комплекса и на все последующие этапы преобразования субстрата, что ведет к усилению катализа.

Зависимость каталитической активности фермента от температуры выражается типичной кривой. До некоторого значения температуры (в среднем до 5О°С) каталитическая активность растет, причем на каждые 10°С примерно в
2 раза повышается скорость преобразования субстрата. В то же время постепенно возрастает количество инактивированного фермента за счет денатурации его белковой части. При температуре выше 50°С денатурация ферментного белка резко усиливается и, хотя скорость реакций преобразования субстрата продолжает расти, активность фермента, выражающаяся количеством превращенного субстрата, падает.

Детальные исследования роста активности ферментов с повышением температуры, проведенные в последнее время, показали более сложный характер этой зависимости, чем указано выше: во многих случаях она не отвечает правилу удвоения активности на каждые 10°С в основном из-за постепенно нарастающих конформационных изменений в молекуле фермента.

Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется его температурным оптимумом. Температурный оптимум для различных ферментов неодинаков. В общем для ферментов животного происхождения он лежит между 40 и 50°С, а растительного - между 50 и 60°С.
Однако есть ферменты с более высоким температурным оптимумом, например, у папаина (фермент растительного происхождения, ускоряющий гидролиз белка) оптимум находится при 8О°С. В то же время у каталазы (фермент, ускоряющий распад Н2О2 до Н2О и О2) оптимальная температура действия находится между 0 и -10°С, а при более высоких температурах происходит энергичное окисление фермента и его инактивация.

Зависимость активности фермента от значения рН среды была установлена свыше 50 лет назад. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН поблизости от нейтральной точки. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты.

Переход к большей или меньшей (по сравнению с оптимальной) концентрации водородных ионов сопровождается более или менее равномерным падением активности фермента.
Влияние концентрации водородных ионов на каталитическую активность ферментов состоит в воздействии ее на активный центр. При разных значениях рН в реакционной среде активный центр может быть слабее или сильнее ионизирован, больше или меньше экранирован соседними с ним фрагментами полипептидной цепи белковой части фермента и т.п. Кроме того, рН среды влияет на степень ионизации субстрата, фермент-субстратного комплекса и продуктов реакции, оказывает большое влияние на состояние фермента, определяя соотношение в нем катионных и анионных центров, что сказывается на третичной структуре белковой молекулы. Последнее обстоятельство заслуживает особого внимания, так как определенная третичная структура белка-фермента необходима для образования фермент-субстратного комплекса.

Специфичность - одно из наиболее выдающихся качеств ферментов. Эго свойство их было открыто еще в прошлом столетии, когда было сделано наблюдение, что очень близкие по структуре вещества - пространственные изомеры (?- и ?-метилглюкозиды) расщепляются по эфирной связи двумя совершенно разными ферментами.

Таким образом, ферменты могут различать химические соединения, отличающиеся друг от друга очень незначительными деталями строения, такими, например, как пространственное расположение метоксильного радикала и атома водорода при 1-м углеродном атоме молекулы метилглюкозида.

По образному выражению, нередко употребляемому в биохимической литературе, фермент подходит к субстрату, как ключ к замку. Это знаменитое правило было сформулировано Э. Фишером в 1894 г. исходя из того, что специфичность действия фермента предопределяется строгим соответствием геометрической структуры субстрата и активного центра фермента.

В 50-е годы нашего столетия это статическое представление было заменено гипотезой Д. Кошланда об индуцированном соответствии субстрата и фермента. Сущность ее сводится к тому, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается в момент их взаимодействия друг с другом, что может быть выряжено формулой "перчатка - рука". При этом в субстрате уже деформируются некоторые валентные связи и он, таким образом, подготавливается к дальнейшему каталитическому видоизменению, а в молекуле фермента происходят конформационные перестройки. Гипотеза Кошланда, основанная на допущении гибкости активного центра фермента, удовлетворительно объясняла активирование и ингибирование действия ферментов и регуляцию их активности при воздействии различных факторов. В частности, конформационные перестройки в ферменте в процессе изменения его активности Кошланд сравнивал с колебаниями паутины, когда в нее попала добыча (субстрат), подчеркивая этим крайнюю лабильность структуры фермента в процессе каталитического акта.

В настоящее время гипотеза Кошланда постепенно вытесняется гипотезой топохимического соответствия. Сохраняя основные положения гипотезы взаимоиндуцированной настройки субстрата и фермента, она фиксирует внимание на том, что специфичность действия ферментов объясняется в первую очередь узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе. Между этой частью субстрата и субстратным центром фермента возникают многочисленные точечные гидрофобные взаимодействия и водородные связи.

3. Классификация ферментов и характеристика некоторых групп.

По первой в истории изучения ферментов классификации их делили на две группы: гидролазы, ускоряющие гидролитические реакции, и десмолазы, ускоряющие реакции не гидролитического распада. Затем была сделана попытка разбить ферменты на классы по числу субстратов, участвующих в реакции. В соответствии с этим ферменты классифицировали на три группы. 1.
Катализирующие превращения двух субстратов одновременно в обоих направлениях: А+В)С+D. 2. Ускоряющие превращения двух субстратов в прямой реакции и одного в обратной: А+В)С. 3. Обеспечивающие каталитическое видоизменение одного субстрата как в прямой, так и в обратной реакции: А)В.

Одновременно развивалось направление, где в основу классификации ферментов был положен тип реакции, подвергающейся каталитическому воздействию. Наряду с ферментами, ускоряющими реакции гидролиза
(гидролазы), были изучены ферменты, участвующие в реакциях переноса атомов и атомных групп (феразы), в изомеризации (изомеразы), расщеплении (лиазы), различных синтезах (синтетазы) и т. д. Это направление в классификации ферментов оказалось наиболее плодотворным, так как объединяло ферменты в группы не по надуманным, формальным признакам, а по типу важнейших биохимических процессов, лежащих в основе жизнедеятельности любого организма. По этому принципу все ферменты делят на 6 классов.
1. Оксидоредуктазы - ускоряют реакции окисления - восстановления. 2.
Трансферазы - ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков. 3. Гидролазы - ускоряют реакции гидролитического распада. 4.
Лиазы - ускоряют не гидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи). 5. Изомеразы - ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы. 6. Лигазы - ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей. Эти классы и положены в основу новой научной классификации ферментов.

К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие реакции окисления - восстановления. Окисление протекает как процесс отнятия атомов
Н (электронов) от субстрата, а восстановление - как присоединение атомов Н
(электронов) к акцептору.

В класс трансфераз входят ферменты, ускоряющие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков от одного соединения к другому. Это один из наиболее обширных классов: он насчитывает около 500 индивидуальных ферментов. В зависимости от характера переносимых группировок различают фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы, ацилтрансферазы, трансферазы, переносящие одноуглеродные остатки (метилтрансферазы, формил-трансферазы), и др.
Например, амидазы ускоряют гидролиз амидов кислот. Из них важную роль в биохимических процессах в организме играют уреаза, аспарагиназа и глутаминаза.

Уреаза была одним из первых белков-ферментов, полученным в кристаллическом состоянии. Это однокомпонентный фермент (М=480000), молекула его глобулярна и состоит из 8 равных субъединиц. Уреаза ускоряет гидролиз мочевины до NН3 и СО2.
Характерные черты действия ферментов класса лигаз (синтетаз) выявлены совсем недавно в связи со значительными успехами в изучении механизма синтеза жиров, белков и углеводов: Оказалось, что старые представления об образовании этих соединений, согласно которым они возникают при обращении реакций гидролиза, не соответствуют действительности. Пути их синтеза принципиально иные.

Главная их особенность - сопряженность синтеза с распадом веществ, способных поставлять энергию для осуществления биосинтетического процесса.
Одним из таких природных соединений является АТФ. При отрыве от ее молекулы в присутствии лигаз одного или двух концевых остатков фосфорной кислоты выделяется большое количество энергии, используемой для активирования реагирующих веществ. Лигазы же каталитически ускоряют синтез органических соединений из активированных за счет распада АТФ исходных продуктов.
Таким образом, к лигазам относятся ферменты, катализирующие соединение друг с другом двух молекул, сопряженное с гидролизом пирофосфатной связи в молекуле АТФ или иного нуклеозидтрифосфата.

Механизм действия лигаз изучен еще недостаточно, но, несомненно, он весьма сложен. В ряде случаев доказано, что одно из участвующих в основной реакции веществ сначала дает промежуточное соединение с фрагментом распадающейся молекулы АТФ, а вслед за этим указанный промежуточный продукт взаимодействует со вторым партнером основной химической реакции с образованием конечного продукта.

По строению ферменты могут быть однокомпонентными, простыми белками, и двухкомпонентными , сложными белками. Во втором случае в составе ферментов обнаруживается добавочная группа небелковой природы.

В разное время возникли различные наименования белковой части и добавочной группы в двухкомпонентных ферментах.

Добавочную группу, прочно связанную, не отделяемую от белковой части, называют простетической группой; в отличие от этого добавочную группу, легко отделяющуюся от апофермента и способную к самостоятельному существованию, обычно именуют коферментом.

Химическая природа важнейших коферментов была выяснена в 30-е годы нашего столетия благодаря трудам О. Варбурга, Р. Куна, П. Карра и др.
Оказалось , что в основном роль коферментов в двухкомпонентных ферментах играют большинство витаминов ( Е, К, В1, В2, В6, В12, С и др. ) или соединений, построенных с участием витаминов.

III. Витамины.

1.Общая характеристика.

Витамины ( от лат. YITA - жизнь) - группа органических соединений разнообразной химической природы, необходимых для питания человека и животных и имеющих огромное значение для нормального обмена веществ и жизнедеятельности организма Витамины выполняют в организме те или иные каталитические функции и требуются в ничтожных количествах по сравнению с основными питательными веществами ( белками, жирами, углеводами и минеральными солями.)

Поступая с пищей, витамины усваиваются ( ассимилируются ) организмом, образуя различные производные соединения ( эфирные, амидные, нуклеотидные и др.) которые в свою очередь , могут соединяться с белками. Наряду с ассимиляцией, в организме непрерывно идут процессы разложения
(диссимиляции). Витамины, причем продукты распада ( а иногда и мало измененные молекулы витаминов ) выделяются во внешнюю среду.

Болезни, которые возникают вследствие отсутствия в пище тех или иных витаминов, стали называться авитаминозами. Если болезнь возникает вследствие отсутствия нескольких витаминов, ее называют поливитаминозом.
Однако типичные по своей клинической картине авитаминозы в настоящее время встречаются довольно редко. Чаще приходится иметь дело с относительным недостатком какого-либо витамина ; такое заболевание называется гиповитаминозом. Если правильно и своевременно поставлен диагноз, то авитаминозы и особенно гиповитаминозы легко излечить введением в организм соответствующих витаминов.

Чрезмерное введение в организм некоторых витаминов может вызвать заболевание, называемое гипервитаминозом.

В настоящее время многие изменения в обмене веществ при авитаминозе рассматривают как следствие нарушения ферментативных систем.

Многие авитаминозы можно рассматривать как патологические состояния, возникающие на почве выпадения функций тех или других коферментов. Однако в настоящее время механизм возникновения многих авитаминозов ещё не ясен, поэтому пока ещё не представляется возможность трактовать все авитаминозы как состояния, возникающие на почве нарушения функций тех или иных коферментных систем.

2. История открытия витаминов.

Ко второй половине 19 века было выяснено, что пищевая ценность продуктов питания определяется содержанием в них в основном следующих веществ: белков, жиров, углеводов, минеральных солей и воды. Считалось общепризнанным, что если в пищу человека входят в определенных количествах все эти питательные вещества, то она полностью отвечает биологическим потребностям организма. Однако, практический опыт врачей и клинические наблюдения издавна с несомненностью указывали на существование ряда специфических заболеваний, непосредственно связанных с дефектами питания, хотя последнее полностью отвечало указанным выше требованиям. Об этом свидетельствовал также многовековой практический опыт участников длительных путешествий. Настоящим бичом для мореплавателей долгое время была цинга.

История морских и сухопутных путешествий давала также ряд поучительных примеров, указывавших на то, что возникновение цинги может быть предотвращено, а цинготные больные могут быть вылечены, если в их пищу вводить известное количество лимонного сока или отвара хвои. Практический опыт ясно указывал на то, что цинга и некоторые другие болезни связанны с дефектами питания, что даже самая обильная пища сама по себе еще далеко не всегда гарантирует от подобных заболеваний и что для предупреждения и лечения таких заболеваний необходимо вводить в организм какие-то дополнительные вещества, которые содержатся не во всякой пище.

Основоположником учения о витаминах, является русский учёный Николай
Иванович Лунин, который ещё в 1880 году провёл весьма показательные опыты, изучая пищевые потребности животного организма. Подопытных животных (мышей)
Лунин разделил на две группы. В одной из них мышей кормили обычным молоком, во второй -исскуственным, т. е. изготовленным из очищенных веществ, входящих в состав молока. В результате во второй группе мыши погибли, а в первой оставались вполне здоровыми. На основании этого Лунин заключил, что:
“...если невозможно обеспечить жизнь белками, жирами, сахаром, солями и водой, то из этого следует, что в молоке помимо козьего жира, молочного сахара и солей, содержаться ещё и другие вещества, незаменимые для питания.»

Лишь в 1905-1912 годах за рубежом были проведены аналогичные опыты, полностью подтвердившие вывод Лунина.

Доказательство существования витаминов завершилось работой польского учёного Казимира Функа.

В 1911 году он выделил это вещество в кристаллическом виде
(оказавшееся, как потом выяснилось, смесью витаминов);оно было довольно устойчивым по отношению к кислотам и выдерживало, например, кипячение с 20%- ным раствором серной кислоты. В щелочных растворах активное начало, напротив, очень быстро разрушалось. По своим химическим свойствам это вещество принадлежало к органическим соединениям и содержало аминогруппу.
Функ пришел к заключению, что бери-бери является только одной из болезней, вызываемых отсутствием каких-то особых веществ в пище.

Несмотря на то, что эти особые вещества присутствуют в пище, как подчеркнул ещё Н.И. Лунин, в малых количествах, они являются жизненно необходимыми. Так как первое вещество этой группы жизненно необходимых соединений содержало аминогруппу и обладало некоторыми свойствами аминов,
Функ (1912) предложил назвать весь этот класс веществ витаминами (лат. vita - жизнь, vitamin - амин жизни). Впоследствии, однако, оказалось, что многие вещества этого класса не содержат аминогруппы. Тем не менее термин
"витамины" настолько прочно вошел в обиход, что менять его не имело уже смысла.

В настоящее время витамины можно охарактеризовать как низкомолекулярные органические соединения, которые, являясь необходимой составной частью пищи, присутствуют в ней в чрезвычайно малых количествах посравнению с основными её компонентами.

Витамины-необходимый элемент пищи для человека и ряда живых организмов потому, что они не ситезируются или некоторые из них синтезируются в недостаточном количестве данным организмом. Витамины-это вещества, обеспечивающее нормальное течение биохимических и физиологических процессов в организме.

Первоисточником всех витаминов являются растения и особенно зеленый лист, где приемущественно образуются витамины, а также провитамины, т.е. вещества, из которых витамины могут образовываться в организме животного.
Человек получает витамины или непосредственно из растений, или косвенно - через животные продукты, в которых витамины были накоплены из растительной пищи во время жизни животного. В последнее время все более выясняется важная роль микроорганизмов, синтезирующих некоторые витамины и снабжающих ими животных. Так, взрослые жвачные животные не нуждаются в витаминах группы В потому, что этими витаминами их в достаточной мере снабжает микрофлора пищеварительного тракта.

3. Классификация витаминов.

Витамины делят на две большие группы: витамины растворимые в жирах, и витамины, растворимые в воде. Каждая из этих групп содержит большое количество различных витаминов, которые обычно обозначают буквами
"латинского алфавита. Следует обратить внимание, что порядок этих букв не соответствует их обычному расположению в алфавите и не вполне отвечает исторической последовательности открытия витаминов.

В приводимой классификации витаминов в скобках указаны наиболее характерные биологические свойства данного витамина - его способность предотвращать развития того или иного заболевания. Обычно названию заболевания предшествует приставка «анти», указывающая на то, что данный витамин предупреждает или устраняет это заболевание.

1.ВИТАМИНЫ, РАСВОРИМЫЕ В ЖИРАХ.

Витамин A (антиксерофталический).

Витамин D (антирахитический).

Витамин E (витамин размножения).

Витамин K (антигеморрагический)

2.ВИТАМИНЫ,РАСВОРИМЫЕ В ВОДЕ.

Витамин В1 (антиневритный).

Витамин В2 (рибофлавин).

Витамин PP (антипеллагрический).

Витамин В6 (антидермитный).

Пантотен (антидерматитный фактор).

Биотит (витамин Н, фактор роста для грибков, дрожжей и бактерий, антисеборейный).

Инозит. Парааминобензойная кислота

(фактор роста бактерий и фактор пигментации).

Фолиевая кислота (антианемический витамин, витамин роста для цыплят и бактерий).

Витамин В12 (антианемический витамин).

Витамин В15 (пангамовая кислота).

Витамин С (антискорбутный).

Витамин Р (витамин проницаемости).

Многие относят также к числу витаминов холин и непредельные жирные кислоты с двумя и большим числом двойных связей. Все вышеперечисленные растворимые в воде - витамины, за исключением инозита и витаминов С и Р, содержат азот в своей молекуле , и их часто объединяют в один комплекс витаминов группы В.

а.) Витамины растворимые в воде:

Витамин В 2 (рибофлавин)

Выяснению структуры витамина В2 помогло наблюдение того, что все активно действущие на рост препараты обладали жёлтой окраской и желто-зелённой флоуресценцией. Выяснилось, что между интенсивностью указанной окраски и стимулирущим препарата на рост в определённых условиях имеется параллелизм.

Вещество желто-зеленной флоуресценции, растворимое в воде, оказалось весьма распространенным в природе; оно относится к группе естественных пигментов, известных под названием флавинов. К ним принадлежит, например, флавин молока (лактофлавин ).Лактофлавин удалось выделить в химически чистом виде и доказать его тождество с витамином В2.

Витамин В2-желтое кристалическое вещество, хорошо растворимое в воде, разрушающееся при облучении ультрафиолетовыми лучами с образованием биологически неактивных соединений (люмифлавин в щелочной среде и люмихром в нейтральной или кислой).

В организме используется для построения активной группы многочисленных флавиновых ферментов, принимающих участие в углеводном и белковом обмене.

Витамин В2 широко распространен во всех животных и растительных тканях.
Он встречается либо в свободном состоянии (например, в молоке, сетчатке), либо, в большинстве случаев, в виде соединения, связанного с белком.
Особенно богаты источником витамина В2 являются дрожжи, печень, почки, сердечная мышца млекопитающих, а также рыбные продукты. Довольно высоким содержанием рибофлавина отличаются многие растительные пищевые продукты.

Ежедневная потребность человека в витамине В2, по-видимому, равняется
2-4 мг рибофлавина.
Недостаток витамина В2 приводит к поражениям кожи ( дерматиты), воспалению языка, губ, расширению кровеносных сосудов роговой оболочки, светобоязни, помутнению зрения и др.

Витамин В2 встречается во всех растительных и животных тканях, хотя и в различных количествах. Это широкое распространение витамина В2 соответствует участию рибофлавина во многих биологических процессах.
Действительно, можно считать твёрдо установленным, что существует группа ферментов, являющихся необходимыми звеньями в цепи катализаторов боилогического окисления, которые имеют в составе своей простетической группы рибофлавин. Эту группу ферментов обычно называют флавиновыми ферментами. К ним принадлежат, например, желтый фермент, диафораза и цитохромредуктаза. Сюда же относятся оксидазы аминокислот, которые осуществляют окислительное дезаменирование аминокислот в животных тканях. Витамин В2входит в состав указанных коферментов в виде фосфорного эфира. Так как указанные флавиновые ферметны находятся во всех тканях, то недостаток в витамине В2 приводит к падению интенсивности тканевого дыхания и обмена веществ в целом, а следовательно, и к замедлению роста молодых животных.

В последнее время было установлено, что в состав простетических групп ряда ферментов, помимо флавоновой группы, входят атомы металлов
(Cu,Fe,Mo).

ВИТАМИН РР ( антипеллагрический витамин, никотинамид ).

При отсутствии витамина РР (от английского pellagra preventing) в пище у человека возникает заболевание, получившее название пеллагры .

ХИМИЧЕСКАЯ ПРИРОДА ВИТАМИНА РР.

Анипеллегрическим витамином является никотиновая кислота или её амид.
Никотиновая кислота была известна химикам ещё с 1867 года, но только
70 лет спустя было установлено, что это относительно простое и хорошо изученное вещество играет роль важнейшего витамина.

Никотиновая кислота представляет собой белое кристаллическое вещество хорошо растворимое в воде и спирте. При кипячении и автоклавировании биологическая активность никотиновой кислоты не изменяется.

| +-СООН | +-COONH

| | | |

N N

Никотиновая кислота Амид никотиновой кислоты

Активностью антипеллагрического витамина обладает как сама никотиновая кислота, так и амид никотиновой кислоты.

По-видимому, в организме свободная никотиновая кислота быстро превращается в амидникотиновой кислоты, который и является истинным антипеллагрическим витамином.

При введении никотиновой кислоты людям и животным, страдающим пеллагрой, все признаки заболевания исчезают.

Антипеллагричекий витамин довольно широко распространён в природе, благодаря чему пеллагра при нормальном питании встречается редко.
Большое количество витамина РР находится в рисовых отрубях, где содержание его доходит почти до 100 мг%. В дрожжах и пшеничных отрубях, в печени рогатого скота и свиней также содержится довольно значительное количество этого витаина.

Растения и некоторые микробы, а также, по-видимому, и некоторые животные (крысы), способны синтезировать антипеллагрический витамин и поэтому могут развиваться нормально и без поступления извне. В настоящее время выяснено, что витамин РР может синтезироваться в организме из триптофана; недостаток триптофана в питании или нарушение его нормального обмена играет поэтому важную роль в возникновении пеллагры.—еловек, по- видимому не обладает достаточной способностью к синтезу антипеллагрического витамина, и доставка никотиновой кислоты или её амида с пищей необходима, особенно при диете, не содержащей соответствущего количества триптофана и пиридоксина, например, при резком преобладании в пищевом рационе кукурузы (маиса). Суточная потребность в этом витамине для людей исчисляется в 15-25 мг для взрослых и 15 мг для детей.

Никотиновая кислота, точнее её амид, играет исключительно важную роль в обмене веществ. Достаточно сказать, что в состав ряда коферментных групп, катализирущих тканевое дыхание, входит амид никотиновой кислоты.

Отсутствие никотиновой кислоты в пище приводит к нарушению синтеза ферментов, катализирущих окислительно-восстановительные реакции, и ведет к нарушению механизма окисления тех или иных субстратов тканевого дыхания.

Избыток никотиновой кислоты выводится из организма с мочой в виде главным образом N1-метилникотинамида и частично некоторых других ее производных.

| +--COONH

| |

N

|

CH

N1-метилникотинамида

ВИТАМИН С(АСКОРБИНОВАЯ КИСЛОТА).

К числу наиболее известных с давних времён заболеваний, возникающих на почве деффектов в питании, относится цинга, или скорбут. В средине века в Европе цинга была одной из страшных болезней, принимавший иногда характер повального мора. Наибольшее число жертв цинга уносила в могилу в зимнее и весеннее время года, когда население европейских стран было лишено возможности получать в достаточном количестве свежие овощи и фрукты.

Окончательно вопрос о причинах возникновения и способов лечения цинги был разрешен эксперементально лишь в 1907-1912 гг. в опытах на морских свинках. Оказалось, что морские свинки, подобно людям, подвержены заболеванию цингой, которая развивается на почве недостатков в питании.

Стало очевидным, что цинга возникает при отсутствии в пище особого фактора. Этот фактор, предохраняющий от цинги,получил название витамина С, антицинготного, или антискорбутного, витамина. Состав С6Н8О6; обладает окислительно-восстановительными свойствами. Во многих растениях участвует в дыхательном прцессе как промежуточный переносчик водорода; в животных тканях наличие этой функции у витамина не установлено. Имеет отношение к образованию межклеточного склеивающего вещества – коллагена. Витамин растворим в воде и спиртах. Весьма чувствителен к окислению, особенно при повышенной температуре и наличии следов тяжелых металлов ( особенно меди ).
При обычной варке овощей разрушается примерно одна треть витамина С; при хранении готовых овощных блюд потери увеличиваются. Сохраняется при квашении п